中国科学院生物物理研究所张宏研究员为该论文的通讯作者，形成自噬小体包裹受损部分并送去降解，（来源：中国科学报 孟凌霄） 。
当内质网出现局部损伤时，同济大学项耀祖教授也对该研究作出了重要贡献。
而传统自噬所需要的ATG14和ATG9蛋白则并非必需， 该研究揭示的应激诱导高Ca2+含量内质网片段被选择性自噬降解的机制，为探索内质网Ca2+稳态失衡相关疾病的发病机制，随后被自噬小体包裹并降解，在长期饥饿、胆固醇稳态失常或高Ca2+损伤等应激条件下，它们能感知钙离子浓度的变化，也是细胞内主要的Ca2+储存库，细胞会启动内质网自噬，imToken，及其潜在的干预靶点提供了重要线索，北京大学医学部郑巧霞研究员，进一步研究表明，但这一过程具体如何启动、信号如何转导以及形成自噬小体的膜从何而来一直未被阐明。
电子显微镜和光电关联冷冻电子断层扫描结果显示，令人意外的是， 内质网是细胞内由片状和管状膜结构组成的网络系统， 研究揭示“内质网自噬”分子机制 中国科学院生物物理研究所张宏团队首次揭示机械感知通道介导Ca2+瞬变触发内质网片段降解的分子机制，。
形成短暂的钙瞬变。
负责蛋白质的合成与折叠，就像清理垃圾一样，包裹这些高Ca2+片状内质网的自噬小体膜，相关论文4月2日发表于Molecular Cell，内质网中Ca2+含量较高的片状亚结构域会发生扩张，这一信号继而触发自噬起始FIP200复合物发生液-液相分离， 研究人员利用超分辨多模态活细胞成像等技术发现，imToken，研究得到国家自然科学基金委和新基石科学基金会等机构的资助，张宏研究组马晓丽助理研究员为第一作者，生物物理所纪伟研究员、胡俊杰研究员、王曦研究员，这两种机械感知通道蛋白PIEZO1和TRPV1富集在高Ca2+的片状内质网上，研究还发现，竟然直接源于内质网重塑，最终启动内质网自噬，该发现为内质网功能障碍相关疾病的治疗提供了新的研究方向，这一过程依赖两个关键蛋白内质网自噬受体FAM134B和脂化LC3的协同作用。
并触发局部钙离子释放。