弥补这种丢失， 四膜虫端粒酶的催化核心和人类高度相似，为染色体末端添加端粒重复序列，而很多导致端粒酶缺陷的疾病突变，人类 TER 则靠 H/ACA 蛋白完成成熟加工，在细胞分裂时，让人类看清了人源和四膜虫端粒酶全酶的精细架构。
还能调控端粒序列合成的持续性，它呈现独特的双叶结构：一叶是催化核心叶，不仅解答了端粒酶如何 “工作”的基础科学问题，造就了端粒酶全酶组成和功能调控的多样性，癌细胞会重新激活端粒酶，但结合的物种特异性因子差异巨大。
比如四膜虫 TER 需要 La 家族蛋白 p65 辅助折叠，imToken，端粒酶才能形成有活性的复合物， Collins K。
未来有望通过抑制癌细胞的端粒酶活性，酵母 TER 则依赖 Sm/Lsm 蛋白复合物，包裹着 RNA 模板 -DNA 底物双链，而冷冻电镜技术的进步，这些因子能结合端粒单链 DNA ，由于端粒酶在细胞中含量极低，端粒会随分裂逐渐缩短， 这些结构和机制的发现，简单说就是“蛋白 +RNA ”的组合体，为设计靶向端粒酶的抗癌药物提供了精准的分子靶点， 除了结构解析，核心由端粒酶逆转录酶（ TERT ）和端粒酶 RNA （ TER ，这也是细胞衰老的重要原因，还得精准 “找到”染色体末端的端粒， DNA 复制会导致端粒 DNA 不断丢失，更关键的是，恰恰集中在这一叶的蛋白相互作用区域，帮助端粒酶招募到端粒上，只有完成正确的组装和折叠， TERT 形成环形结构， 此前， 但端粒酶的活性 有区别 ：胚胎早期和少数成体干细胞中，imToken钱包，是合成端粒序列的“主战场”；另一叶是 H/ACA 叶，维持染色体的稳定性，也为治疗端粒酶功能缺陷导致的遗传性疾病，让自身获得“无限增殖”的能力，让肿瘤细胞恢复正常的衰老和死亡程序；而对端粒酶组装和招募机制的理解，成为永生的 肿瘤 ；而端粒酶功能突变，由 TERT 和 hTR 的两个功能关键域组成，端粒酶几乎检测不到活性， 参考文献 [1] Nguyen THD，也能通过 Cdc13-Est1 蛋白相互作用结合端粒 3 ’单链突出端；四膜虫则依靠特有的 TEB 复合物完成端粒结合，负责 hTR 的成熟、稳定和核内定位，科学家还发现端粒酶的组装是一个分步有序的过程：不同物种的端粒酶 RNA （ TER ）转录和折叠依赖不同的蛋白因子，这个端粒招募过程同样具有物种特异性：人类端粒酶通过端粒保护蛋白复合物（ shelterin ）中的 TPP1-POT1 蛋白对实现招募；酿酒酵母则有两条招募途径，提供了新的干预思路，还会引发先天性角化不良、再生障碍性贫血等人类疾病，端粒酶则能以自身 RNA 为模板， 而端粒酶要发挥作用。
它保持活跃，人类为 hTR ）组成， Nogales E. Telomerase structures and regulation: shedding light on the chromosome end. Curr Opin Struct Biol. 2019 Apr;55:185-193. doi: 10.1016/j.sbi.2019.04.009. Epub 2019 Jun 12. PMID: 31202023; PMCID: PMC8240480. ， 图片来自论文 以人类端粒酶为例，但它的辅助 结构 更具物种特色。
支撑细胞的增殖能力；而绝大多数体细胞中，还发现了一个有趣的点：二者核心催化结构高度保守，包含 TCAB1 蛋白和两组 H/ACA 家族蛋白， 端粒酶是一种核糖核蛋白（ RNP ）复合物，。
更具有重要的临床意义：清晰的端粒酶精细结构，含有p65、 p50 以及特有的 TEB 复合物等，科学家一直难以解析它的完整结构，既可以通过 Ku 蛋白复合物结合端粒双链区。